A Ca 2+ -szabályozott obelin fotoprotein szerkezete 1,7 Å felbontással, közvetlenül a kén alstruktúrájából meghatározva
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Ezek a szerzők egyformán járultak hozzá ehhez a munkához.
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biofizikai Intézet, RAS (SB), Krasznojarszk 660036, Oroszország
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Ezek a szerzők egyformán járultak hozzá ehhez a munkához.
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, University of Georgia, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Ezek a szerzők egyformán járultak hozzá ehhez a munkához.
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biofizikai Intézet, RAS (SB), Krasznojarszk 660036, Oroszország
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Ezek a szerzők egyformán járultak hozzá ehhez a munkához.
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, Georgia Egyetem, Athén, Georgia 30602
Biokémiai és Molekuláris Biológiai Tanszék, University of Georgia, Athén, Georgia 30602
Absztrakt
Az obelin (22,2 kDa) fotoprotein kristályszerkezete Obelia longissima meghatároztuk és finomítottuk 1,7 Å felbontásra. A peroxid becslésével ellentétben a nem kovalensen kötött szubsztrát, a koelenterazin, csak egyetlen oxigénatomot köt a C2-helyzetben. A kristályokban megfigyelt fehérje-koelenterazin-2-oxi komplex fotoaktív, mert kalciumion jelenlétében biolumineszcencia emisszió figyelhető meg a kristályban. Ez a szerkezet csak a második de novo fehérjeszerkezetet képviseli, amelyet a kén alstruktúra rendellenes szóródási jelének felhasználásával határoztak meg a kristályban. Az itt alkalmazott módszer elméletileg különbözik az 1981-ben alkalmazott krambin-módszertől (4,72 kDa), és jelentős előrelépést jelent a fehérje kristályszerkezet meghatározásában.
- Az elhízás, az orbitofrontális szerkezet és a funkció összefüggésben áll az étel választott keresztmetszetével
- A ragadozás kockázata befolyásolja az élelmiszer-web szerkezetét azáltal, hogy korlátozza a fajok étrendjének választását - Ho - 2019 -
- A halandósági modellek felépítéséről és osztályozásáról Észak-Amerikai Aktuáriusi Közlöny 0. kötet, 0. sz
- Php - A Joomla komponens div helyének mozgatása a sablonszerkezetben - Verem túlcsordulás
- Menopauza diéta A tünetek legjobb ételei; Hogyan segíthet a Keto