Actomyosin izomösszehúzódásban

Az aktomiozin egy fehérje komplex, amely aktinból és miozinból áll. Izomrostokban található, ahol szerepet játszik az izmok összehúzódásában.

Hitel: Tsvetkov Maxim/Shutterstock.com

Az aktin az eukarióták egyik leggyakoribb fehérje. Kétféle formában létezik: monomer gömbök, amelyek G-aktin néven ismertek, és F-aktinnak nevezett polimer szálak. A miozin molekuláknak három fő doménjük van, a fej, a nyak és a farok. A fejdomén kötődik az F-aktinhoz, és ATP hidrolízissel energiát termel az aktinszál mentén történő elmozduláshoz.

Actomyosin és izomsejtek

Az erőt a sejtekben fehérjealapú gépek hozzák létre, amelyek a citoszkeletonban helyezkednek el. Ezek a gépek kémiai energiát ragadnak meg, hogy mechanikai munkát végezzenek. Az F-aktin és a nem izom miozin II közötti molekuláris kölcsönhatások szabályozzák a mechanikai erő eloszlását a sejt alakjában, osztódásában és migrációjában bekövetkező változások, valamint a simaizmok összehúzódása szempontjából.

Az F-aktin polimerjei alkotják a miozin II motorok és más fehérjék állványát. Az aktin szálaknak két végük van. Az egyik vége tüskés és gyorsan növekvő, a másik hegyes és lassan növő. A kontrakció bekövetkezéséhez a miozin II koordinált aktivitása szükséges az F-aktin állványon belül.

A miozin II motorokat a miozin szálak tartalmazzák, amelyek néhány tucat fejtől a több száz fejig terjedhetnek. A miozin II szálak elmozdítják az F-aktin szálakat szöges végük felé, ami az aktin filamentumok összehúzódását vagy meghosszabbodását okozza.

Kapcsolódó történetek

Ezt a mozgást az ATP-hidrolízissel hajtott miozinfej disszociációja okozza az aktinszálból, majd egy konformációs változás következik be, amely a fej helyzetének 5 nm-es változásához vezet. A fej most egy új pozícióhoz kötődik az aktinszálon, majd visszatér eredeti hajlított helyzetébe, így egy lépéssel előrébb húzza az aktint.

A miozinfejek járása az aktinszál mentén felelős az izom összehúzódásáért, közelebb hozza egymáshoz a szarcomerek végeit és lerövidíti az izomrost hosszát.

Kiegészítő aktin-kötő fehérjék

A kiegészítő aktin-kötő fehérjék modulálják az F-aktin hálózat mechanikáját. Ezen fehérjék egy része magában foglalja az α-aktinint, a filament és a tropomiozint. Az aktint kötő fehérjék szintén módosítják az aktin és a plazma membrán kapcsolását. A harántcsíkolt izomban az aktomiozin kristályos tömbökben található. Ezeket szarkomereknek nevezzük.

Amikor a miozin összehúzza az aktinszálakat, a szarkómer hossza csökken. A nem izom- és simaizomsejtekben az aktomiozin nem szerveződik szarcomerekké. Ehelyett a simaizom lazán szervezett aktomiozin-kötegeket tartalmaz.

A sejtosztódás során egy aktomiozin gyűrű képződik, amely a citokinezist hajtja. A tapadó, nem izomsejtekben az aktomiozin összehúzódó hálózatot és különböző típusú kötegeket képez, amelyek közül néhány hasonló tulajdonságokkal rendelkezik, mint a szarcomerek. A nem izomzatban és a simaizomban lévő kontraktilis aktomiozin tömbök dinamikusak, stressz hatására átalakulhatnak.

Az aktomiozin hálózatok mechanoszenzorok

A kontraktilis aktomiozin hálózatok érzékelőként is működhetnek. Az aktinhálózatok rugalmasak alacsony feszültség alatt, de ha a stressz fokozódik, merevségük akár százszorosára nő. Amikor a miozin II motorok jelen vannak az aktin hálózatban, azok feszültségeket hoznak létre a rendszerben, és merevítik a hálózatot. Az aktomiozin-hálózat merevségének ezen változásait fontosnak tartják a külső erőkre adott válaszban.

Az aktomiozin kering a citoplazmában

Az Actomyosin hálózatok olyan mozgásokat hoznak létre, amelyek deformálják az aktin kéregét, véletlenszerűnek tűnő mozgásokat hozva létre. Ennek eredményeként organellumok és fehérjék mozognak a hálózaton belül, ami aktív diffúzióhoz vagy „keveréshez” vezet a sejten belül. Ez a keverő hatás fokozza az intracelluláris transzportot és az intracelluláris szignalizációt.

Actomyosin gyűrű

Az aktomiozin-gyűrű a sejtosztódás során kialakuló szerkezet. Merőlegesen alakul ki az orsó berendezés tengelyére. A gyűrű összehúzódik a membrán centripetális növekedésével, hogy megkönnyítse a sejtosztódást. Az aktomiozin gyűrű négy szakaszban alakul ki. Az első szakaszokban: az osztódás helyének meghatározása, a gyűrű kialakítása, a gyűrű szűkítése és az azt követő gyűrű szétszerelés.

Források:

További irodalom

Dr. Catherine Shaffer

Catherine Shaffer szabadúszó tudományos és egészségügyi író Michiganből. Számos kereskedelmi és fogyasztói publikációnak írt élettudományi témákban, különösen a kábítószer-felfedezés és -fejlesztés területén. PhD fokozattal rendelkezik. a biológiai kémia szakán, és laboratóriumi kutatóként kezdte karrierjét, mielőtt áttérne a tudományos írásra. Emellett szépirodalmat ír és publikál, szabadidejében pedig a jógát, a kerékpározást és a háziállatok gondozását élvezi.

Idézetek

Kérjük, használja a következő formátumok egyikét, hogy idézze ezt a cikket esszéjében, dolgozatában vagy jelentésében:

Shaffer, Catherine. (2019. február 26.). Actomyosin izomösszehúzódásban. News-Medical. Letöltve: 2020. december 9-én: https://www.news-medical.net/life-sciences/Actomyosin-in-Muscle-Contraction.aspx.

Shaffer, Catherine. "Actomyosin izomösszehúzódásban". News-Medical. 2020. december 09. .

Shaffer, Catherine. "Actomyosin izomösszehúzódásban". News-Medical. https://www.news-medical.net/life-sciences/Actomyosin-in-Muscle-Contraction.aspx. (megtekintés: 2020. december 9.).

Shaffer, Catherine. 2019. Actomyosin az izomösszehúzódásban. News-Medical, megtekintve 2020. december 9-én, https://www.news-medical.net/life-sciences/Actomyosin-in-Muscle-Contraction.aspx.

A News-Medical.Net ezt az orvosi információs szolgáltatást a jelen feltételeknek megfelelően nyújtja. Felhívjuk figyelmét, hogy az ezen a weboldalon található orvosi információk célja a beteg és az orvos/orvos közötti kapcsolat és az általuk nyújtott orvosi tanácsadás támogatása, nem pedig annak helyettesítése.

News-Medical.net - AZoNetwork webhely