A fehérje IF2 N domén részvétele a riboszomális alegységek összekapcsolásában az építészetből és a teljes hosszúságú iniciációs faktor funkciójából kiderül

  • Keresse meg ezt a szerzőt a Google Tudósban
  • Keresse meg ezt a szerzőt a PubMed oldalon
  • Keresse meg ezt a szerzőt ezen a webhelyen
  • Levelezés céljából: [email protected]

Szerkesztette: V. Ramakrishnan, Medical Research Council, Cambridge, Egyesült Királyság, és jóváhagyta 2013. augusztus 9-én (2013. május 22-én kapott felülvizsgálatra)

riboszomális

Kapcsolódó tartalom megtekintése:

Az IF2 teljes hosszúságú modellje kísérleti SAXS adatokból származik. A teljes IF2 (A – C) és IF2-Δ69 (D – F) SAXS elemzése. (A és D) röntgensugárzási mintázat (kék pontok) és szórási görbe a DADIMODO finomított modelljeiből kiszámítva (piros görbe). (Inset) Guinier-cselekmény. (B és E) Ab initio borítékok DAMMIF-rel számítva. (C és E) A DADIMODO merev test finomítása után kapott reprezentatív SAXS modellek az ab initio burkolatra helyezve. (F) A natív IF2 és IF2-Δ69 származtatott SAXS-modellek összehasonlítása.

30S és 70S IC-kbe kötött IF2 krio-EM szerkezete. (A) A 30S IC komplex felépítése a felszerelt modellel; IF1, IF2 és fMet-tRNS fMet-t jelölünk. (B) A 30S IC szegmentált régiója, amely az IF2 domének, az mRNS útvonal és az anti-Shine-Dalgarno régió relatív helyzetét mutatja. (Alsó) A C1 domén konformációs kapcsolásának ábrázolása az izolált apo-IF2 (3-467) (12) kristályszerkezete és a 30S-hez kötött faktor között. (C) Az IF2 általános architektúrája a 30S IC krio-EM szerkezetéből és az IF2 rendelkezésre álló kristályszerkezeteiből származtatva [1–363 (11); 3–467 (12)] és a C2 domén (19) NMR-szerkezete, amely nem látható az IF2 (3–467) kristályszerkezetben, molekuláris mechanikai (MM) finomított teljes hosszúságú IF2 modellt biztosítva. (Inset) A 30S IC látószöge. (D) A 30S IC-k összehasonlítása a natív IF2-vel és IF2-A69-gyel. (E és F) A 30S IC összehasonlítása vad típusú (WT) IF2 és 70S IC összehasonlításával IF2-Δ69.

Az N domén szükséges a stabil riboszomális alegység csatlakozásához. (A) Az IF2-A69 fényszórási kísérletek alapján 50% -kal csökkent alegység csatlakozási aktivitást mutat a WT IF2-hez képest. (B) Dipeptidképződés a 70S IC-n. (C – F) Egymolekulájú alegységek, amelyek teljes hosszúságú vagy csonka T. thermophilus IF2-Δ69, E. coli IF2α és E. coli IF2β kísérletekkel kapcsolódnak; hibasávok képviselik az SD-t. C-ben mind az 50S-kötő esemény illeszkedett, míg D-ben az egyes molekulákhoz csak a leghosszabb eseményt választották ki. Az 50S kötési események gyakoriságát a nyomonkénti események számának és a teljes kísérleti időnek (E) osztva kell kiszámítani. (F) Várakozási idők az 50S kézbesítésétől az első 50S érkezési esemény megjelenéséig.