A Journal of Physical Chemistry A 115. szám, 16. szám

ACS ID-jével kell bejelentkeznie, mert a Mendeley-fiókkal bejelentkezhet.

Bejelentkezés ACS ID-vel

VAGY KERESNI hivatkozásokat

Még nem látogatott meg egyetlen cikket sem. Kérjük, látogasson el néhány cikkbe, ahol megtekintheti a tartalmat.

kiadványok
az én tevékenységem
- Nemrég nézett

felhasználói források
- Szerzők és lektorok
- Könyvtárosok és számlavezetõk
- ACS tagok
- eAlerts
- RSS és mobil
támogatás
- Weboldal-bemutatók és oktatóanyagok
- Támogatási GYIK
- Élő csevegés az ügynökkel
- Hirdetőknek
- Könyvtárosok és számlavezetõk számára
párosítás
- Készülék párosítása
- Párosítsa ezt az eszközt
- Párosított állapot
Saját profilLoginKijelentkezésKészülék párosításaPárosítsa ezt az eszköztPáros állapot
rólunk
- Áttekintés
- ACS és nyílt hozzáférés
- Partnerek
- Események

TARTALOM TÍPUSAI

Minden típus

TÁRGYAK

KORÁBBI KÉRDÉS
KÖVETKEZŐ KÉRDÉS
MINDEN KÉRDÉS MEGTEKINTÉSE
ASAP-ok
JAMs

A borítóról:

Képek ultragyors kísérletekről és fotoszintetikus komplexek elmélete, szolvatációs dinamika és nanocsövek. Felső sor balról jobbra: Koherens rezgések az LHCII-ben (Calhoun et al., J. Phys. Chem. B 2009, 113, 16291), a bakteriális reakcióközpont átmeneti sűrűségét (Scholes és mtsai., J. Phys. Chem. B 2001, 105, 1640), szolvatációs dinamika az IR144-ben PMMA-ban (Cho és mtsai., J. Phys. Chem. 1996, 100, 11944). Alsó sor balról jobbra: Excitonok félvezető egyfalú szén nanocsövekben, időfelbontású tranziens infravörös spektrum DCM MeCN-ben-d3 (van Tassle és mtsai., J. Phys. Chem. B 2006, 110, 18989), az LHCII kétdimenziós elektronikus spektruma (Schlau-Cohen és mtsai., J. Phys. Chem. B 2009, 113, 15352). Ezt a különszámot Lin Chen, David Waldeck és Gregory Scholes vendégszerkesztők szervezték.

Ebben a számban:

V: Graham R. Fleming Festschrift különszám előszava

Graham R. Fleming önéletrajza

Graham R. Fleming hallgatóinak, utólagos dokumentumainak és munkatársainak listája

Graham R. Fleming publikációi

Cikkek

A fluoreszcencia-upkonverziós mérésekből és a molekuláris dinamika-szimulációkból nyert dielektromos válasz összehasonlítása a kumarin 153 − apomioglobin komplexekre és a komplexek szerkezeti elemzése NMR és fluoreszcencia módszerekkel

Sayantan Bose,
Ramkrishna Adhikary,
Charles A. Barnes,
D. Bruce Fulton,
Mark S. Hargrove,
Xueyu Song, és
Jacob W. Petrich*

Ráta együtthatók kivonása egymolekulájú fotonpályákról és FRET hatékonysági hisztogramokból egy gyorsan összecsukódó fehérje esetében

Hoi Szung Csung*,
Irina V. Gopich,
Kevin McHale,
Troy Cellmer,
John M. Louis, és
William A. Eaton*

Tapadás egyetlen peptid-Aptamers-en keresztül

Marie-Eve Aubin-Tam,
David C. Appleyard,
Enrico Ferrari,
Valeria Garbin,
Oluwatimilehin O. Fadiran,
Jacquelyn Kunkel és
Matthew J. Lang*

Az aptamer és antitest által közvetített adhézió központi szerepet játszik a biológiai funkcióban, és értékes a „laboratóriumi chipen” eszközök tervezésében. Az egymolekulás erőspektroszkópia optikai csipesz segítségével lehetővé teszi ezen nemkovalens kölcsönhatások közvetlen egyensúlyhiányos mérését három üvegből, polisztirolból és szén nanocsövekbe kiválasztott peptid-aptamerből. Az antifluoreszcein 4−4−20 és a fluoreszcein közötti erős kötődés átfogó vizsgálatát szintén elvégeztük ugyanazon vizsgálattal. A kötés élettartamát, a gát szélességét és a szabad aktiválási energiát a lekötő hisztogram adatokból vonják ki, három egyetlen molekula húzó modell segítségével. Az értékelt aptamerek erőteljesebben tapadnak, mint a fluoreszcein antitestek terhelés nélküli és alacsony terhelés mellett, de gyengébbek, mint ~ 25 pN feletti terhelésnél az antitestek. Az összehasonlítás az egyéb biológiai kapcsolatok erőspektroszkópiai adataival megmutatja a terheléstől függő kötés sokféleségét, és betekintést nyújt a biológiai folyamatokban használt és a mérnöki rendszerek számára tervezett kapcsolatokba.

A radikális rendszerek geometriai optimalizálása továbbfejlesztett virtuális pálya-teljes aktív tér konfigurációs interakció (IVO-CASCI) analitikai gradiens módszerrel

Sudip Chattopadhyay*,
Rajat K. Chaudhuri, és
Karl F. felszabadult

A Zn-porfirin-TiO2 elektródok fotoindukált töltéshordozó-dinamikája: A töltésrekombináció kulcsfontosságú szerepe a napelemek teljesítményében

Hiroshi Imahori*,
Soonchul Kang,
Hironobu Hayashi,
Mitsutaka Haruta,
Hiroki Kurata,
Seiji Isoda,
Sophie E. Canton,
Yingyot Infahsaeng,
Arunkumar Kathiravan,
Torbjörn Pascher,
Pavel Chábera,
Arkagyij P. Yartsev és
Villy Sundström*

Idővel felbontott abszorpciós spektroszkópiát alkalmaztak a fotoindukált elektroninjektálás és a töltésrekombináció tanulmányozására Zn-porfirin-szenzibilizált nanoszerkezetű TiO2 elektródákban. Az elektronátadás dinamikája korrelál az ugyanazon elektródákon alapuló, festékkel érzékenyített napelemek teljesítményével. Megállapítottuk, hogy a festék/félvezető megkötése heterogén geometriával írható le, ahol a Zn-porfirin molekulák a TiO2 felülethez kapcsolódnak dőlésszögek eloszlásával. A kötési szög meghatározza a porfirin – félvezető elektronátviteli távolságot, és a töltésátadás a térben történik, nem pedig a porfirint a felszínhez kötő hídon keresztül. Rövid szenzibilizációs idő (1 óra) esetén közvetlen összefüggés van a napelem hatékonysága és a kinetikus komponens amplitúdója között a hosszú élettartamú vezetőképességi sáv elektronjai miatt, ha a fénybegyűjtés (felületi lefedettség) variációit figyelembe vették. Hosszú szenzibilizálási idő (12 óra) a napelem hatékonyságának csökkenését eredményezi az elektroninjekció csökkenő hatékonysága miatt.

A víz szerepe az enzimatikus katalízisben: ATP + AMP → 2ADP konverzió vizsgálata adenilát kináz segítségével

Bharat V. Adkar,
Biman Jana, és
Biman Bagchi

Az ATP + AMP → 2ADP katalitikus átalakítása az adenilát kináz (ADK) enzim révén magában foglalja egy ATP molekula kötését a LID doménhez és egy AMP molekula kötését az NMP doménhez. Ez utóbbit foszfáttranszfer követi, majd két ADP molekula felszabadulása. Kiszámítottunk egy új kétdimenziós konfigurációs szabad energiafelületet (2DCFES), egy-egy reakció-koordinátával a LID és az NMP domén mozgásokhoz, figyelembe véve a kifejezett víz kölcsönhatásokat. Számított 2DCFES-jünk egyértelműen feltárja az enzim stabil félig nyitott félig zárt (HOHC) köztes állapotának létezését. Az enzim HOHC állapotban történő körforgása mintegy 20 kJ/mol-kal csökkenti a reakció konformációs szabadenergia-gátját. Megállapítottuk, hogy a HOHC-állapot stabilitása (minden korábbi implicit oldószer-modellel végzett vizsgálatban hiányzott) nagyrészt annak köszönhető, hogy fokozódik a poláros aminosav oldalláncok és a víz, különösen az arginin és a hisztidin-maradékok specifikus kölcsönhatásai. A LID domén szabad energiafelülete meglehetősen robusztus, ami kényelmesen lelassíthatja a LID konformációs mozgását, ezáltal megkönnyítve az új szubsztrát befogását a termék katalitikus ciklusban történő felszabadulása után.