A béta alegységben található 249. maradék szabályozza az ADP gátlását és foszfát modulációját az Escherichia coli ATP szintázban

Fénypontok

A βL249Q mutáció fokozta az ADP-gátlást Escherichia coli ATP szintázban.

található

A foszfát ADP-gátlásra gyakorolt ​​hatása megfordult a mutáns enzimben.

A mutációnak nem volt jelentős hatása az ATP szintézis aktivitására.

A mutációnak nem volt jelentős hatása az ATP-vezérelt protonpumpáló aktivitásra.

Absztrakt

A protontranszlokáló FOF1-ATP szintáz (F-típusú ATPáz vagy F-ATPáz) ATPáz-aktivitását protonmotorikus erő hiányában több szabályozó mechanizmus elnyomja. Ezen mechanizmusok közül a legkonzervatívabb az összes eddig vizsgált enzimben az ATP hidrolízis alloszterikus gátlása MgADP-vel (ADP-gátlás). Amikor az MgADP foszfát nélkül kötődik a katalitikus helyre, az enzim inaktív állapotba kerül, amikor az MgADP csapdába esik.

Kloroplasztokban és mitokondriumokban, valamint a legtöbb baktériumban a foszfát megakadályozza az MgADP gátlását. Az Escherichia coli-ban azonban az ATP-szintázban az ADP-gátlás viszonylag gyenge, és a foszfát nem akadályozza meg, hanem úgy tűnik, hogy fokozza.

Megállapítottuk, hogy a β alegységben egyetlen aminosavmaradék felelős az E. coli enzim ezen tulajdonságaiért. A βL249Q mutáció szignifikánsan fokozta az ADP-gátlást az E. coli ATP-szintázban, növelte az ATP-hidrolízis szulfit általi stimulációjának mértékét, és az ADP-gátlást ugyanúgy érzékennyé tette a foszfátra, mint a mitokondriumok, kloroplasztok és a legtöbb aerob FOF1 esetében. fotoszintetikus baktériumok.

Előző kiadott cikk Következő kiadott cikk